Как называется реакция образования атф при гликолизе. Гликолиз - это важный биохимический процесс

Процесс гликолиза условно можно разделить на два этапа. Первый этап, протекающий с расходом энергии 2-х молекул АТФ , заключается в расщеплении молекулы глюкозы на 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата . На втором этапе происходит НАД -зависимое окисление глицеральдегид-3-фосфата, сопровождающееся синтезом АТФ. Сам по себе гликолиз является полностью анаэробным процессом, то есть не требует для протекания реакций присутствия кислорода .

Гликолиз - один из древнейших метаболических процессов, известный почти у всех живых организмов. Предположительно гликолиз появился более 3,5 млрд лет назад у первичных прокариотов .

Локализация

В клетках эукариотических организмов десять ферментов, катализирующих распад глюкозы до ПВК , находятся в цитозоле , все остальные ферменты, имеющие отношение к энергетическому обмену, - в митохондриях и хлоропластах . Поступление глюкозы в клетку осуществляется двумя путями: натрий-зависимый симпорт (преимущественно для энтероцитов и эпителия почечных канальцев) и облегчённая диффузия глюкозы с помощью белков-переносчиков. Работа этих белков-транспортёров контролируется гормонами и, в первую очередь, инсулином . Сильнее всего инсулин стимулирует транспорт глюкозы в мышцах и жировой ткани .

Результат

Результатом гликолиза является превращение одной молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) и образование двух восстановительных эквивалентов в виде кофермента НАД∙H .

Полное уравнение гликолиза имеет вид:

При отсутствии или недостатке в клетке кислорода пировиноградная кислота подвергается восстановлению до молочной кислоты, тогда общее уравнение гликолиза будет таким:

Таким образом, при анаэробном расщеплении одной молекулы глюкозы суммарный чистый выход АТФ составляет две молекулы, полученные в реакциях субстратного фосфорилирования АДФ.

У аэробных организмов конечные продукты гликолиза подвергаются дальнейшим превращениям в биохимических циклах, относящихся к клеточному дыханию. В итоге после полного окисления всех метаболитов одной молекулы глюкозы на последнем этапе клеточного дыхания - окислительном фосфорилировании, происходящем на митохондриальной дыхательной цепи в присутствии кислорода, - дополнительно синтезируются ещё 34 или 36 молекулы АТФ на каждую молекулу глюкозы.

Путь

Первой реакцией гликолиза является фосфорилирование молекулы глюкозы, происходящее при участии тканеспецифичного фермента гексокиназы с затратой энергии 1 молекулы АТФ; образуется активная форма глюкозы - глюкозо-6-фосфат (Г-6-Ф ):

Для протекания реакции необходимо наличие в среде ионов Mg 2+ , с которым комплексно связывается молекула АТФ. Эта реакция необратима и является первой ключевой реакцией гликолиза .

Фосфорилирование глюкозы преследует две цели: во-первых, из-за того что плазматическая мембрана, проницаемая для нейтральной молекулы глюкозы, не пропускает отрицательно заряженные молекулы Г-6-Ф, фосфорилированная глюкоза оказывается запертой внутри клетки. Во-вторых, при фосфорилировании глюкоза переводится в активную форму, способную участвовать в биохимических реакциях и включаться в метаболические циклы.

Печёночный изофермент гексокиназы - глюкокиназа - имеет важное значение в регуляции уровня глюкозы в крови.

В следующей реакции (2 ) ферментом фосфоглюкоизомеразой Г-6-Ф превращается во фруктозо-6-фосфат (Ф-6-Ф ):

Энергия для этой реакции не требуется, и реакция является полностью обратимой. На данном этапе в процесс гликолиза может также включаться путём фосфорилирования и фруктоза .

Далее почти сразу друг за другом следуют две реакции: необратимое фосфорилирование фруктозо-6-фосфата (3 ) и обратимое альдольное расщепление образовавшегося фруктозо-1,6-бифосфата (Ф-1,6-бФ ) на две триозы (4 ).

Фосфорилирование Ф-6-Ф осуществляется фосфофруктокиназой с затратой энергии ещё одной молекулы АТФ; это вторая ключевая реакция гликолиза, её регуляция определяет интенсивность гликолиза в целом.

Альдольное расщепление Ф-1,6-бФ происходит под действием альдолазы фруктозо-1,6-бифосфата :

В результате четвёртой реакции образуются дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид-3-фосфат , причём первый почти сразу под действием фосфотриозоизомеразы переходит во второй (5 ), который и участвует в дальнейших превращениях:

Каждая молекула глицеральдегидфосфата окисляется НАД + в присутствии дегидрогеназы глицеральдегидфосфата до 1,3-дифосфоглицерата (6 ):

Далее с 1,3-дифосфоглицерата , содержащего макроэргическую связь в 1 положении, ферментом фосфоглицераткиназой на молекулу АДФ переносится остаток фосфорной кислоты (реакция 7 ) - образуется молекула АТФ :

Это первая реакция субстратного фосфорилирования. С этого момента процесс расщепления глюкозы перестаёт быть убыточным в энергетическом плане, так как энергетические затраты первого этапа оказываются компенсированными: синтезируются 2 молекулы АТФ (по одной на каждый 1,3-дифосфоглицерат) вместо двух потраченных в реакциях 1 и 3 . Для протекания данной реакции требуется присутствие в цитозоле АДФ, то есть при избытке в клетке АТФ (и недостатке АДФ) её скорость снижается. Поскольку АТФ, не подвергающийся метаболизму, в клетке не депонируется а просто разрушается, то эта реакция является важным регулятором гликолиза.

Затем последовательно: фосфоглицеролмутаза образует 2-фосфоглицерат (8 ):

Енолаза образует фосфоенолпируват (9 ):

И наконец происходит вторая реакция субстратного фосфорилирования АДФ с образованием енольной формы пирувата и АТФ (10 ):

Реакция протекает под действием пируваткиназы. Это последняя ключевая реакция гликолиза. Изомеризация енольной формы пирувата в пируват происходит неферментативно.

С момента образования Ф-1,6-бФ с выделением энергии протекают только реакции 7 и 10 , в которых и происходит к субстратное фосфорилирование АДФ.

Дальнейшее развитие

Окончательная судьба пирувата и НАД∙H , образованных в процессе гликолиза зависит от организма и условий внутри клетки, в особенности от наличия или отсутствия кислорода или других акцепторов электронов.

У анаэробных организмов пируват и НАД∙H далее подвергаются брожению . При молочнокислом брожении, например, у бактерий пируват под действием фермента лактатдегидрогеназы восстанавливается в молочную кислоту. У дрожжей сходным процессом является спиртовое брожение, где конечными продуктами будут этанол и углекислый газ . Известно также маслянокислое и лимоннокислое брожение.

Маслянокислое брожение:

Глюкоза → масляная кислота + 2 CO 2 + 2 H 2 O.

Спиртовое брожение:

Глюкоза → 2 этанол + 2 CO 2 .

Лимоннокислое брожение:

Глюкоза → лимонная кислота + 2 H 2 O.

Брожение имеет важное значение в пищевой промышленности.

У аэробов пируват как правило попадает в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса), а НАД∙H в итоге окисляется кислородом на дыхательной цепи в митохондриях в процессе окислительного фосфорилирования.

Несмотря на то, что метаболизм человека преимущественно аэробный, в интенсивно работающих скелетных мышцах наблюдается анаэробное окисление. В условиях ограниченного доступа кислорода пируват превращается в молочную кислоту, как происходит при молочнокислом брожении у многих микроорганизмов:

ПВК + НАД∙Н + H + → лактат + НАД + .

Боли в мышцах, возникающие через некоторое время после непривычной интенсивной физической нагрузки, связаны с накоплением в них молочной кислоты.

Образование молочной кислоты является тупиковой ветвью метаболизма, но не является конечным продуктом обмена веществ. Под действием лактатдегидрогеназы молочная кислота окисляется снова, образуя пируват, который и участвует в дальнейших превращениях.

Регуляция гликолиза

Различают местную и общую регуляцию.

Местная регуляция осуществляется путём изменения активности ферментов под действием различных метаболитов внутри клетки.

Регуляция гликолиза в целом, сразу для всего организма, происходит под действием гормонов , которые, влияя через молекулы вторичных посредников, изменяют внутриклеточный метаболизм.

Важное значение в стимуляции гликолиза принадлежит инсулину. Глюкагон и адреналин являются наиболее значимыми гормональными ингибиторами гликолиза.

Инсулин стимулирует гликолиз через:

• активацию гексокиназной реакции;
• стимуляцию фосфофруктокиназы;
• стимуляцию пируваткиназы.

Также на гликолиз влияют и другие гормоны. Например, соматотропин ингибирует ферменты гликолиза, а тиреоидные гормоны являются стимуляторами.

Регуляция гликолиза осуществляется через несколько ключевых этапов. Реакции, катализируемые гексокиназой (1 ), фосфофруктокиназой (3 ) и пируваткиназой (10 ) отличаются существенным уменьшением свободной энергии и являются практически необратимыми, что позволяет им быть эффективными точками регуляции гликолиза.

Регуляция гексокиназы

Гексокиназа ингибируется продуктом реакции - глюкозо-6-фосфатом, который аллостерически связывается с ферментом, изменяя его активность.

По причине того, что основная масса Г-6-Ф в клетке производится путём расщепления гликогена , гексокиназная реакция, по сути, для протекания гликолиза не является необходимой, и фосфорилирования глюкозы в регуляции гликолиза исключительной важности не имеет. Гексокиназная реакция является важным этапом регуляции концентрации глюкозы в крови и в клетке.

При фосфорилировании глюкоза теряет способность транспортироваться через мембрану молекулами-переносчиками, что создаёт условия для накопления её в клетке. Ингибирование гексокиназы Г-6-Ф ограничивает поступление глюкозы в клетку, предотвращая её чрезмерное накопление.

Глюкокиназа (IV изотип гексокиназы) печени не ингибируется глюкозо-6-фосфатом, и клетки печени продолжают накапливать глюкозу даже при высоком содержании Г-6-Ф, из которого в дальнейшем синтезируется гликоген. По сравнению с другими изотипами глюкокиназа отличается высоким значением константы Михаэлиса , то есть на полную мощность фермент работает только в условиях высокой концентрации глюкозы, которая бывает почти всегда после приёма пищи.

Глюкозо-6-фосфат может превращаться обратно в глюкозу при действии глюкозо-6-фосфатазы. Ферменты глюкокиназа и глюкозо-6-фосфатаза участвуют в поддержании нормальной концентрации глюкозы в крови.

Регуляция фосфофруктокиназы

Интенсивность протекания фосфофруктокиназной реакции решающим образом сказывается на всей пропускной способности гликолиза, а стимуляция фосфофруктокиназы считается наиболее важным этапом регуляции.

Фосфофруктокиназа (ФФК) - это тетрамерный фермент, существующий поочерёдно в двух конформационных состояниях (R и T), которые находятся в равновесии и попеременно переходят из одного в другое. АТФ является одновременно и субстратом, и аллостерическим ингибитором ФФК.

В каждой из субъединиц ФФК имеется по два центра связывания АТФ: субстратный сайт и сайт ингибирования. Субстратный сайт одинаково способен присоединять АТФ при любой конформации тетрамера. В то время как сайт ингибирования связывает АТФ исключительно, когда фермент находится в конформационном состоянии T. Другим субстратом ФФК является фруктозо-6-фосфат, который присоединяется к ферменту предпочтительно в R-состоянии. При высокой концентрации АТФ сайт ингибирования занимается, переходы между конформациями фермента становятся невозможными, и большинство молекул фермента оказываются стабилизированными в T-состоянии, неспособном присоединить Ф-6-Ф. Однако ингибирование фосфофруктокиназы АТФ подавляется АМФ, который присоединяется к R-конформациям фермента, стабилизируя таким образом состояние фермента для связывания Ф-6-Ф.

Наиболее важным же аллостерическим регулятором гликолиза и глюконеогенеза является фруктозо-2,6-бифосфат , который не является промежуточным звеном этих циклов. Фруктозо-2,6-бифосфат аллостерически активирует фосфофруктокиназу.

Синтез фруктозо-2,6-бифосфата катализируется особым бифункциональным ферментом - фосфофруктокиназой-2/фруктозо-2,6-бифосфатазой (ФФК-2/Ф-2,6-БФаза). В нефосфорилированной форме белок известен как фосфофруктокиназа-2 и имеет каталитическую активность по отношению к фруктозо-6-фосфату, синтезируя фруктозо-2-6-бифосфат. В результате чего значительно стимулируется активность ФФК и сильно ингибируется активность фруктозо-1,6-бифосфатазы. То есть при условии активности ФФК-2 равновесие этой реакции между гликолизом и глюконеогенезом смещается в сторону первого - синтезируется фруктозо-1,6-бифосфат.

В фосфорилированном виде бифункциональный фермент не обладает киназной активностью, а наоборот в его молекуле активируется сайт, который гидролизует Ф2,6БФ на Ф6Ф и неорганический фосфат. Метаболический эффект фосфорилирования бифункционального фермента состоит в том, что аллостерическая стимуляция ФФК прекращается, аллостерическое ингибирование Ф-1,6-БФазы ликвидируется и равновесие смещается в сторону глюконеогенеза. Продуцируется Ф6Ф и затем - глюкоза.

Взаимопревращения бифункционального фермента осуществляются цАМФ-зависимой протеинкиназой (ПК), которая в свою очередь регулируется циркулирующими в крови пептидными гормонами.

Когда в крови снижается концентрация глюкозы, тормозится также и образование инсулина , а выделение глюкагона напротив стимулируется, и его концентрация в крови резко повышается. Глюкагон (и другие контринсулярные гормоны) связываются с рецепторами плазматической мембраны клеток печени, вызывая активацию мембранной аденилатциклазы . Аденилатциклаза катализирует превращение АТФ в циклический АМФ. цАМФ связывается с регуляторной субъединицей протеинкиназы, вызывая высвобождение и активизацию её каталитических субъединиц, которые фосфорилирует ряд ферментов, включая и бифункциональную ФФК-2/Ф-2,6-БФазу. При этом в печени прекращается потребление глюкозы и активизируются глюконеогенез и гликогенолиз , восстанавливая нормогликемию.

Пируваткиназа

Следующим шагом, где осуществляется регуляция гликолиза, является последняя реакция - этап действия пируваткиназы. Для пируваткиназы также описан ряд изоферментов, имеющих особенности регуляции.

Печёночная пируваткиназа (L-тип) регулируется при фосфорилировании, аллстерическими эффекторами и путём регуляции экспрессии генов. Фермент ингибируется АТФ и ацетил-КоА и активируется фруктозо-1,6-бифосфатом. Ингибирование пируваткиназы АТФ происходит подобно действию АТФ на ФФК. Связывание АТФ с сайтом ингибирования фермента уменьшает его сродство к фосфоенолпирувату. Печёночная пируваткиназа фосфорилируется и ингибируется протеинкиназой, и таким образом также находится под гормональным контролем. Кроме того, активность печёночной пируваткиназы регулируется и количественно, то есть изменением уровня его синтеза. Это медленная, долговременная регуляция. Увеличение в рационе углеводов стимулирует экспрессию генов, кодирующих пируваткиназу, в результате уровень фермента в клетке повышается.

М-тип пируваткиназы , найденный в головном мозге, мышцах и других глюкозо-потребных тканях не регулируется протеинкиназой. Это принципиально в том, что метаболизм этих тканей определяется только внутренними потребностями и не зависит от уровня глюкозы в крови.

Мышечная пируваткиназа не подвержена внешним влияниям, таким как понижение уровня глюкозы в крови или выброс гормонов. Внеклеточные условия, которые приводят к фосфорилированию и ингибированию печёночного изофермента, не изменяют активность пируваткиназы М-типа. То есть интенсивность гликолиза в поперечнополосатой мускулатуре определяется только условиями внутри клетки и не зависит от общей регуляции.

Значение

Гликолиз - катаболический путь исключительной важности. Он обеспечивает энергией клеточные реакции, в том числе и синтез белка. Промежуточные продукты гликолиза используются при синтезе жиров . Пируват также может быть использован для синтеза аланина , аспартата и других соединений. Благодаря гликолизу производительность митохондрий и доступность кислорода не ограничивают мощность мышц при кратковременных предельных нагрузках.

См. также

Ссылки

• Гликолиз (англ.)

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Гликолиз" в других словарях:

Гликолиз … Орфографический словарь-справочник

ГЛИКОЛИЗ - ГЛИКОЛИЗ, глюколиз (от греч. glycos сладкий и lysis раздробление), ферментативный процесс распада углеводов с превращением их в молочную к ту. Уже Либих (Liebig), первый установивший присутствие молочной к ты в организме и выделивший ее в чистом… … Большая медицинская энциклопедия

гликолиз - – ферментативный путь катаболизма глюкозы в живых организмах (см. анаэробный гликолиз, аэробный гликолиз) … Краткий словарь биохимических терминов

- (от греч. glykys сладкий и...лиз) процесс расщепления углеводов (преимущественно глюкозы) в отсутствие кислорода под действием ферментов. Конечный продукт гликолиза в животных тканях молочная кислота. Для растений характерна видоизмененная форма … Большой Энциклопедический словарь

ГЛИКОЛИЗ, ряд биохимических реакций, в ходе которых глюкоза превращается в пируват. Процесс имеет девять стадий и происходит во время ДЫХАНИЯ КЛЕТОК. В результате гликолиза на одну молекулу глюкозы приходятся две чистых высвободившихся молекулы… … Научно-технический энциклопедический словарь

(от греч. glykys – сладкий и lysis – распад, разложение) – один из трех основных (гликолиз, цикл Кребса и путь Энтнера – Дудорова) способов выработки энергии в живых организмах. Это процесс анаэробного (т.е. не требующего участия свободного О 2) ферментативного негидролитического расщепления углеводов (главным образом глюкозы и гликогена) в животных тканях, сопровождающийся синтезом аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) и заканчивающийся образованием молочной кислоты. Гликолиз важен для мышечных клеток, сперматозоидов, растущих тканей (в том числе, опухолевых), т.к. обеспечивает накопление энергии в отсутствие кислорода. Но известен и гликолиз в присутствии О 2 (аэробный гликолиз) – в эритроцитах, сетчатке глаза, тканях плода сразу после рождения и в слизистой оболочке кишечника. В изучение гликолиза большой вклад внесли Г. и К.Кори , а также такие пионеры биохимии как О.Мейерхоф и Г.Эмбден. Гликолиз был первой до конца расшифрованной последовательностью биохимических реакций (с конца 19 в. по 1940-е). Гексозомонофосфатный шунт или пентозофосфатный путь в некоторых клетках (эритроциты, жировая ткань) также может играть роль поставщика энергии.

Кроме глюкозы, в процесс гликолиза могут вовлекаться глицерин, некоторые аминокислоты и др. субстраты. В мышечной ткани, где основной субстрат гликолиза – гликоген, процесс начинается с реакций 2 и 3 (см . схему) и носит название гликогенолиза. Общим промежуточным продуктом для гликогенолиза и гликолиза является глюкозо-6-фосфат. Обратный путь образования гликогена называется гликогенезом.

Продукты, образующиеся при гликолизе, являются субстратами последующих окислительных превращений (см . Трикарбоновых кислот цикл или цикл Кребса). Процессами, аналогичными гликолизу, являются молочнокислое, маслянокислое, спиртовое, глицериновое брожение, протекающее в растительных, дрожжевых и бактериальных клетках. Интенсивность отдельных стадий гликолиза зависит от кислотности – водородного показателя – рН (оптимум рН 7–8), температуры и ионного состава среды. Последовательность реакций гликолиза (см. схему) хорошо изучена и промежуточные продукты идентифицированы. Растворимые ферменты гликолиза, присутствующие в клеточном соке, выделены в кристаллическом или очищенном виде.

Ферменты, осуществляющие отдельные этапы гликолиза:

1. Гексокиназа КФ2.7.1.1 (или глюкокиназа КФ2.7.1.2)

2. Гликогенфосфорилаза КФ2.4.1.1

3. Фосфоглюкомутаза КФ2.7.5.1

4. Глюкозофосфатизомераза КФ5.3.1.9

5. Фосфофруктокиназа КФ2.7.1.11

6. Фруктозобисфосфатальдолаза КФ4.1.2.13

7. Триозофосфатизомераза КФ5.3.1.1

8, 9. Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа КФ1.2.1.12

10. Фосфоглицераткиназа КФ2.7.2.3

11. Фосфоглицеромутаза КФ2.7.5.3

12. Енолаза КФ4.2.1.11

13. Пируваткиназа КФ2.7.1.40

14. Лактатдегидрогеназа КФ1.1.1.27

Гликолиз начинается с образования фосфорных производных сахаров, что способствует превращению циклической формы субстрата в ациклическую, более реакционноспособную. Одной из реакций, регулирующих скорость гликолиза, является реакция 2, катализируемая ферментом фосфорилазой. Центральная регуляторная роль в гликолизе принадлежит ферменту фосфофруктокиназе (реакция 5), активность которой тормозится АТФ и цитратом, но стимулируется продуктами ее распада. Центральным звеном гликолиза является гликолитическая оксидоредукция (реакции 8–10), представляющая собой окислительно-восстановительный процесс, протекающий с окислением 3-фосфоглицеринового альдегида до 3-фосфоглицериновой кислоты и восстановлением кофермента никотинамидадениндинуклеотида (НАД). Эти превращения осуществляет дегидрогеназа 3-фосфоглицеринового альдегида (ДФГА) при участии фосфоглицераткиназы. Это – единственный окислительный этап в гликолизе, но и он не требует свободного кислорода, необходимо лишь присутствие НАД + , который при этом восстанавливается до НАД-Н 2 .

В результате оксидоредукции (окислительно-восстановительный процесс) высвобождается энергия, аккумулирующаяся (в виде богатого энергией соединения АТФ) в процессе субстратного фосфорилирования. Второй реакцией, обеспечивающей образование АТФ, является реакция 13 – образование пировиноградной кислоты. В анаэробных условиях гликолиз кончается образованием молочной кислоты (реакция 14) под действием лактатдегидрогеназы и с участием восстановленного НАД, который при этом окисляется до НАД (НАД-Н 2) и вновь может быть использован на окислительном этапе. В аэробных условиях пировиноградная кислота окисляется в митохондриях в ходе цикла Кребса.

Т.о., при расщеплении 1 молекулы глюкозы образуются 2 молекулы молочной кислоты и 4 молекулы АТФ. В то же время на первых стадиях гликолиза (см. реакции 1, 5) затрачиваются 2 молекулы АТФ на 1 молекулу глюкозы. В процессе гликогенолиза образуется 3 молекулы АТФ, т.к. не нужно тратить АТФ для получения глюкозо-6-фосфата. Первые девять реакций гликолиза представляют собой его эндергоническую (с поглощением энергии) фазу, а последние реакции – экзергоническую (с выделением энергии) фазу. В процессе гликолиза выделяется только около 7% теоретической энергии, которая может быть получена при полном окислении глюкозы (до СО 2 и Н 2 О). Однако общая эффективность накопления энергии в форме АТФ составляет 35–40%, а в практических условиях клетки может быть и выше.

Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа и лактатдегидрогеназа внутренне сопряжены (один требует НАД + , другой образует НАД +), что обеспечивает круговорот этого кофермента. В этом, возможно, заключается основное биохимическое значение терминальной дегидрогеназы.

Все реакции гликолиза обратимы, кроме 1, 5 и 13. Однако можно получить глюкозу (реакция 1) или фруктозомонофосфат (реакция 5) из их фосфорных производных при гидролитическом отщеплении фосфорной кислоты в присутствии соответствующих ферментов; реакция 13 практически необратима, по-видимому, вследствие высокой энергии гидролиза фосфорной группировки (около 13 ккал/моль). Поэтому образование глюкозы из продуктов гликолиза идет другим путем.

В присутствии O 2 скорость гликолиза снижается (эффект Пастера). Есть примеры подавления гликолизом тканевого дыхания (эффект Кребтри) в некоторых интенсивно гликолизирующих тканях. Механизмы взаимоотношений анаэробных и аэробных окислительных процессов до конца не изучены. Одновременное регулирование процессов гликолиза и гликогенеза однозначно определяет поток углерода по каждому из этих путей в зависимости от нужд организма. Контроль осуществляется на двух уровнях – гормональном (у высших животных через регуляторные каскады с участием вторичных посредников) и метаболическом (у всех организмов).

Игорь Рапанович

Суммарное уравнение гликолиза, завершающегося образованием лактата, следующее:

Все ферменты гликолитического пути (рис. 18.2) находятся во внемитохондриальной растворимой клеточной фракции (цитозоле). Они катализируют реакции превращения глюкозы в пируват и лактат, которые протекают в следующей последовательности.

Гликолитический путь превращения глюкозы начинается с ее фосфорилирования в глюкозоб-фосфат. Эта реакция катализируется ферментом гексокиназой; в паренхиматозных клетках печени эту функцию выполняет индуцируемый фермент глюкокиназа, активность которого зависит от характера питания. Донором фосфата служит АТР в виде комплекса Mg - АТР, что характерно и для многих других реакций фосфорилирования. При этом расходуется одна высокоэнергетическая фосфатная связь АТР и образуется ADP. Реакция сопровождается значительными потерями свободной энергии в форме теплоты. Поэтому при физиологических условиях эта реакция является необратимой. Продукт реакции глюкозо-6-фосфат является аллостерическим ингибитором гексокиназы:

Гексокиназа, присутствующая во всех тканях, за исключением паренхимы печени, имеет высокое сродство (низкое ) к своему субстрату, глюкозе; ее функция состоит в том, чтобы обеспечить захват тканью глюкозы даже при низких концентрациях последней в крови. Фосфорилируя практически всю поступающую в клетку глюкозу, гексокиназа поддерживает значительный градиент концентрации глюкозы между кровью и внутриклеточной средой. Фермент действует как на так и на -аномеры глюкозы; он фосфорилирует также и другие гексозы, но со значительно меньшей скоростью.

Функция глюкокиназы состоит в «захватывании» глюкозы из кровотока после приема пищи (когда концентрация глюкозы в крови повышается). В отличие от гексокиназы она имеет высокое значение для глюкозы и эффективно функционирует при концентрации глюкозы в крови выше рис. 22.7). Глюкокиназа специфична к глюкозе.

Глюкозо-6-фосфат занимает важное положение в области стыковки ряда метаболических путей (гликолиз, глюконеогенез, пентозофосфатный путь, гликогенез и гликогенолиз) (рис. 18.2). В ходе гликолиза он превращается во фруктозо-6-фосфат при участии фосфогексозонзомеразы, при этом происходит альдокето-изомеризация. Фермент действует только на а-аномер глюкозо-6-фосфата:

Далее следует еще одно фосфорилирование, осуществляемое АТР; оно катализируется фосфофруктокиназой (фосфофруктокиназа-1) с образованием фруктозо-1,6-бисфосфата. Фосфофруктокиназа также является индуцируемым ферментом; считается, что она играет главную роль в регуляции скорости гликолиза. Реакция, катализируемая фосфофруктокиназой, также является необратимой при физиологических условиях:

Фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется альдолазой (фруктозо-1,6-бисфосфат-альдолазой) на два триозофосфата: глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетонфосфат:

Описано несколько различных альдолаз, и все они состоят из четырех субъединиц. В большинстве тканей находится альдолаза А, в печени и почках имеется такке альдолаза В. В клетке фруктозофосфаты

(см. скан)

Рис. 18.2. Последовательность реакций гликолиза. Обозначения: ингибирование. Атомы углерода 1-3 в молекуле фруктозобисфосфата участвуют в образовании дигидроксиацетонфосфата, а атомы углерода 4-6-в образовании глицеральдегид-3-фосфата.

находятся преимущественно в фуранозной форме, но фосфогексозоизомераза, фосфофруктокиназа и альдолаза действуют на молекулы, имеющие «открытую» линейную конфигурацию.

Глицеральдегид-3-фосфат и дигидроксиацетон-фосфат превращаются друг в друга при участии фермента фосфотриозоизомеразы:

Следующей стадией гликолиза является окисление глицеральдегид-3-фосфата с образованием 1,3-бисфосфоглицерата; дигидроксиацетонфосфат при участии фосфотриозоизомеразы также окисляется в 1,3-бисфосфоглицерат, проходя через стадию образования глицеральдегид-3-фосфата:

Фермент, катализирующий эту реакцию, - NAD-зависимая глицеральдегид-З-фосфатдегидро-геназа. В структурном плане она состоит из четырех идентичных полипептидов, образующих тетрамер. Каждый полипептид содержит по принадлежащие остаткам цистеина. Одна из них находится в активном центре фермента. Полагают, что она принимает участие в окислении глицеральдегид-3-фосфата. Сначала субстрат соединяется с остатком цистеина дегидрогеназы, образуя тиополуацеталь, который окисляется в тиоловый эфир; атомы водорода, отщепленные при этом окислении, переносятся на связанный с ферментом NAD. Образующийся NADH связан с ферментом менее прочно, чем NAD, и поэтому легко замещается другой молекулой NAD. Реакция завершается фосфоролизом тиоэфирной связи с присоединением неорганического фосфата при этом образуются -бисфосфоглицерат и свободный фермент с --группой (рис. 18.3). Потенциальная энергия процесса окисления резервируется сначала в высокоэнергетической тиоэфирной связи, а после фосфоролиза - в высокоэнергетической фосфатной связи -бисфосфоглицерата, находящейся в положении 1. Высокоэнергетический фосфат переходит далее в состав АТР при участии фермента фосфоглицераткиназы, при этом образуется -фосфоглицерат:

Поскольку на каждую молекулу глюкозы, участвующую в гликолизе, образуются две молекулы триозы, то на рассмотренной стадии образуются две молекулы АТР на молекулу глюкозы. Здесь мы имеем пример фосфорилирования «на субстратном уровне».

В присутствии арсената, который конкурирует

Рис. 183. Окисление глицеральдегид-3-фосфата. Ф-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа. Фермент ингибируется реагентом на - -группы иодацетатом, который, следовательно, способен подавлять гликолиз.

с неорганическим фосфатом образуется 1-арсено-3-фосфоглицерат, самопроизвольно гидролизующийся до 3-фосфоглицерата с выделением теплоты, но без образования АТР. Это важный пример способности арсената разобщать процессы окисления и фосфорилирования.

Образовавшийся на предыдущей стадии 3-фосфоглицерат превращается в 2-фосфоглицерат при участии фермента фосфоглицератмутазы. Полагают, что на промежуточной стадии реакции образуется 2,3-бисфосфоглицерат (DPG):

На следующей стадии, катализируемой енолазой, происходит отщепление молекулы воды и перераспределение энергии внутри молекулы, при этом фосфат в положении 2 переходит в высокоэнергетическое состояние; продуктом реакции является фосфоенолпируват. Енолаза ингибируется ионами фторида; этим пользуются в тех случаях, когда необходимо остановить гликолиз, например перед определением содержания глюкозы в крови. Енолаза нуждается в ионах или :

Высокоэнергетический фосфат фосфоенолпирувата переносится на ADP ферментом пируваткиназой; на этой стадии образуются еще две молекулы АТР на молекулу глюкозы. Образующийся в ходе реакции енолпируват самопроизвольно переходит в кетоформу, т. е. пируват. Это-еще одна неравновесная реакция, сопровождающаяся значительной потерей свободной энергии в форме теплоты; она является физиологически необратимой:

Высокоэнергетический фосфат фосфоенолпирувата переносится на ADP ферментом пируваткиназой; на этой стадии образуются еще две молекулы АТР на молекулу глюкозы. Образующийся в ходе реакции енолпируват самопроизвольно переходит в кетоформу, т. е. пируват. Это - еще одна неравновесная реакция, сопровождающаяся значительной потерей свободной энергии в форме теплоты; она является физиологически необратимой:

В зависимости от окислительно-восстановительного состояния ткани дальнейший процесс может идти по одному из двух путей. В анаэробных условиях реокисление NADH путем переноса восстановительных эквивалентов на дыхательную цепь и далее на кислород происходить не может. Поэтому NADH восстанавливает пируват в лактат, эта реакция катализируется лактатдегидрогеназой. Описано несколько изозимов этого фермента, определение их имеет клиническое значение.

Реокисление NADH путем образования лактата обеспечивает возможность протекания гликолиза в отсутствие кислорода, поскольку поставляется необходимый для реакции. Таким образом, в тканях, функционирующих в условиях гипоксии, наблюдается образование лактата (рис. 18.2). Это в особенности справедливо в отношении скелетной мышцы, интенсивность работы которой в определенных пределах не зависит от поступления кислорода. Образующийся лактат может быть обнаружен в тканях, крови и моче. Гликолиз в эритроцитах даже в аэробных условиях всегда завершается образованием лактата, поскольку в этих клетках отсутствуют митохондрии, содержащие ферментные системы аэробного окисления пирувата. Эритроциты млекопитающих уникальны в том отношении, что около 90% их потребностей в энергии обеспечивается гликолизом. Помимо скелетной мышцы и эритроцитов ряд других тканей (мозг, желудочно-кишечный тракт, мозговой слой почек, сетчатка и кожа) в норме частично используют энергию гликолиза и образуют молочную кислоту. Печень, почки и сердце обычно утилизируют лактат, но в условиях гипоксии образуют его.

Хотя большая часть гликолитических реакций обратима, три из них носят ярко выраженный экзергонический характер и поэтому могут рассматриваться как физиологически необратимые. Это реакции, катализируемые гексокиназой (и глюкокиназой), фосфофруктокиназой и пируваткиназой; они служат главными участками, на которых происходит регуляция гликолиза. Клетки, способные направить движение метаболитов гликолитического пути в направлении синтеза (глюконеогенез), используют различные ферментные системы, обеспечивающие протекание процесса в обход упомянутых выше необратимых стадий. Об этом будет подробнее сказано ниже, когда будут обсуждаться процессы глюконеогенеза.

2,3-Бисфосфоглицератный цикл

В эритроцитах многих млекопитающих имеется фермент, позволяющий направить процесс в обход стадии, катализируемой фосфоглицераткиназой; при этом свободная энергия, обусловленная присутствием высокоэнергетического фосфата в молекуле рассеивается в форме теплоты (рис. 18.4). Дополнительный фермент бисфосфоглицератмутаза катализирует превращение -бисфосфоглицерата в -бисфосфоглицерат, последний далее превращается в -фосфоглицерат при участии -бисфосфоглицератфосфатазы (принято считать, что этой активностью обладает фосфоглицератмутаза). Потеря на этой стадии высокоэнергетического фосфата означает, что процесс гликолиза более не сопровождается производством АТР. В этом может заключаться определенное преимущество, поскольку даже в тех случаях, когда потребности в АТР минимальны, гликолиз может продолжаться. Образующийся -бисфосфоглицерат связывается с гемоглобином, понижая сродство последнего к кислороду, т.е. сдвигает кривую диссоциации оксигемоглобина вправо. Таким образом, присутствие -дифосфоглицерата в эритроцитах способствует диссоциации кислорода из оксигемоглобина и переходу его в ткани (см. гл. 6).

Рис. 18.4. 2,3-Бисфосфоглицератный цикл в эритроцитах

Чтобы понять, что такое гликолиз, придется обратиться к греческой терминологии, потому что данный термин произошел от греческих слов: гликос – сладкий и лизис – расщепление. От слова Гликос происходит и название глюкозы. Таким образом, под данным термином подразумевается процесс насыщения глюкозы кислородом, в результате которого одна молекула сладкого вещества распадается на две микрочастицы пировиноградной кислоты. Гликолиз – это биохимическая реакция, происходящая в живых клетках, и направленная на расщепление глюкозы. Существует три варианта разложения глюкозы, и аэробный гликолиз – один из них.

Процесс этот состоит из целого ряда промежуточных химических реакций, сопровождаемых выделением энергии. В этом и кроется основная суть гликолиза. Высвобождаемая энергия расходуется на общую жизнедеятельность живого организма. Общая формула расщепления глюкозы выглядит так:

Глюкоза + 2НАД + + 2АДФ + 2Pi → 2 пируват + 2НАДH + 2Н + + 2АТФ + 2Н2O

Аэробное окисление глюкозы с последующим расщеплением ее шестиуглеродной молекулы осуществляется посредством 10 промежуточных реакций. Первые 5 реакций, объединяет подготовительная фаза подготовки, а последующие реакции направлены на образование АТФ. В ходе реакций образуются стереоскопические изомеры сахаров и их производные. Основное накопление энергии клетками происходит во второй фазе, связанной с образованием АТФ.

Этапы окислительного гликолиза. Фаза 1.

В аэробном гликолизе выделяются 2 фазы.

Первая фаза – подготовительная. В ней глюкоза вступает в реакцию с 2 молекулами АТФ. Эта фаза состоит из 5 последовательных ступеней биохимических реакций.

1-я ступень. Фосфорилирование глюкозы

Фосфорилирование, то есть процесс переноса остатков фосфорной кислоты в первой и последующих реакциях производится за счет молекул адезинтрифосфорной кислоты.

В первой ступени остатки фосфорной кислоты из молекул адезинтрифосфата переносятся в молекулярную структуру глюкозы. В ходе процесса получается глюкозо-6-фосфат. В качестве катализатора в процессе выступает гексокиназа, ускоряющая процесс с помощью ионов магния, выступающих в качестве кофактора. Ионы магния задействованы и в других реакциях гликолиза.

2-я ступень. Образование изомера глюкозо-6-фосфата

На 2-й ступени происходит изомеризация глюкозо-6-фосфата во фруктозу-6-фосфат.

Изомеризация – образование веществ, имеющих одинаковый вес, состав химических элементов, но обладающих разными свойствами вследствие различного расположения атомов в молекуле. Изомеризация веществ осуществляется под действием внешних условий: давления, температур, катализаторов.

В данном случае процесс осуществляется под действием катализатора фосфоглюкозоизомеразы при участии ионов Mg + .

3-я ступень. Фосфорилирование фруктозо-6-фосфата

На данной ступени происходит присоединение фосфорильной группы за счет АТФ. Процесс осуществляется при участии фермента фосфофруктокиназа-1. Этот фермент и предназначен только для участия в гидролизе. В результате реакции получаются фруктозо-1,6-бисфосфат и нуклеотид адезинтрифосфат.

АТФ – адезинтрифосфат, уникальный источник энергии в живом организме. Представляет собой довольно сложную и громоздкую молекулу, состоящую из углеводородных, гидроксильных групп, азота и групп фосфорной кислоты с одной свободной связью, собранных в нескольких циклических и линейных структурах. Высвобождение энергии происходит в результате взаимодействия остатков фосфорной кислоты с водой. Гидролиз АТФ сопровождается образованием фосфорной кислоты и выделением 40-60 Дж энергии, которую организм затрачивает на свою жизнедеятельность.

Но прежде должно произойти фосфорилирование глюкозы за счет молекулы Адезинтрифосфата, то есть перенос остатка фосфорной кислоты в глюкозу.

4-я ступень. Распад фруктозо-1,6-дифосфата

В четвертой реакции фруктозо-1,6-дифосфат распадается на два новых вещества.

• Диоксиацетонфосфат,
• Глицеральд альдегид-3-фосфат.

В данном химическом процессе в качестве катализатора выступает альдолаза, фермент, участвующий в энергетическом обмене, и необходимый при диагностировании ряда заболеваний.

5-я ступень. Образование триозофосфатных изомеров

И, наконец, последний процесс – изомеризация триозофосфатов.

Глицеральд-3-фосфат продолжит участвовать в процессе аэробного гидролиза. А второй компонент – диоксиацетон фосфат при участии фермента триозофосфатизомеразы преобразуется в глицеральдегид-3-фосфат. Но трансформация эта – обратимая.

Фаза 2. Синтез Адезинтрифосфата

В данной фазе гликолиза будет аккумулироваться в виде АТФ биохимическая энергия. Адезинтрифосфат образуется из адезиндифосфата за счет фосфорилирования. А также образуется НАДН.

Аббревиатура НАДН имеет очень сложную и труднозапоминаемую для неспециалиста расшифровку – Никотинамидадениндинуклеотид. НАДН – это кофермент, небелковое соединение, участвующее в химических процессах живой клетки. Он существует в двух формах:

1. окисленной (NAD + , NADox);
2. восстановленной (NADH, NADred).

В обмене веществ NAD принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях транспортируя электроны из одного химического процесса в другой. Отдавая, или принимая электрон, молекула преобразуется из NAD + в NADH, и наоборот. В живом организме НАД вырабатывается из триптофана или аспартата аминокислот.

Две микрочастицы глицеральдегид-3-фосфата подвергаются реакциям, в ходе которых образуется пируват, и 4 молекулы АТФ. Но конечный выход адезинтрифосфата составит 2 молекулы, поскольку две затрачены в подготовительной фазе. Процесс продолжается.

6-я ступень – окисление глицеральдегид-3-фосфата

В данной реакции происходит окисление и фосфорилирование глицеральдегид-3-фосфата. В итоге получается 1,3-дифосфоглицериновая кислота. В ускорении реакции участвует глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа

Реакция происходит при участии энергии, полученной извне, поэтому она называется эндергонической. Такие реакции протекают параллельно с экзергоническими, то есть выделяющими, отдающими энергию. В данном случае такой реакцией служит следующий процесс.

7-я ступень. Перемещение фосфатной группы с 1,3-дифосфоглицерата на адезиндифосфат

В этой промежуточной реакции фосфорильная группа переносится фосфоглицераткиназой с 1,3-дифосфоглицерата на адезиндифосфат. В итоге получаются 3-фосфоглицерат и АТФ.

Фермент фосфоглицераткиназа приобрел свое название за способность катализировать реакции в обоих направлениях. Этот фермент также транспортирует фосфатный остаток с адезинтрифосфата на 3-фосфоглицерат.

6-я и 7-я реакции часто рассматриваются как единый процесс. 1,3-дифосфоглицерат в нем рассматривается как промежуточный продукт. Вместе 6-я и 7-я реакции выглядят так:

Глицеральдегид-3-фосфат+ADP+Pi +NAD+⇌3 -фосфоглицерат+ATP+NADH+Н+,ΔG′о = −12,2 кДж/моль.

И суммарно эти 2 процесса освобождают часть энергии.

8-я ступень. Перенесение фосфорильной группы с 3-фосфоглицерата.

Получение 2-фосфоглицерата – процесс обратимый, происходит под каталитическим действием фермент фосфоглицератмутазы. Фосфорильная группа переносится с двухвалентного атома углерода 3-фосфоглицерата на трехвалентный атом 2-фосфоглицерата, в итоге образуется 2-фосфоглицериновая кислота. Реакция проходит при участи положительно заряженных ионов магния.

9-я ступень. Выделение воды из 2-фосфоглицерата

Эта реакция в своей сути является второй реакцией расщепления глюкозы (первой была реакция 6-й ступени). В ней фермент фосфопируватгидратаза стимулирует отщепление воды от атома С, то есть процесс элиминирования из молекулы 2-фосфоглицерата и образование фосфоенолпирувата (фосфоенолпировиноградной кислоты).

10-я и последняя ступень. Перенос фосфатного остатка с ФЕП на АДФ

В заключительной реакции гликолиза задействованы коферменты – калий, магний и марганец, в качестве катализатора выступает фермент пируваткиназа.

Преобразование енольной формы пировиноградной кислоты в кето-форму является обратимым процессом, и в клетках присутствуют оба изомера. Процесс перехода изометрических веществ из одного в другой называется таутомеризацией.

Что такое анаэробный гликолиз?

Наряду с аэробным гликолизом, то есть расщеплением глюкозы при участии О2 , существует и так называемый анаэробный распад глюкозы, в котором кислород не участвует. Он также состоит из десяти последовательных реакций. Но где протекает анаэробный этап гликолиза, связан ли он с процессами кислородного расщепления глюкозы, или это самостоятельный биохимический процесс, попробуем в этом разобраться.

Анаэробный гликолиз – это распад глюкозы при отсутствии кислорода с образованием лактата. Но в процессе образования молочной кислоты НАДН в клетке не накапливается. Этот процесс осуществляется в тех тканях и клетках, которые функционируют в условиях кислородного голодания – гипоксии. К таким тканям в первую очередь относятся скелетные мышцы. В эритроцитах, несмотря на наличие кислорода, тоже в процессе гликолиза образуется лактат, потому что в кровяных клетках отсутствуют митохондрии.

Анаэробный гидролиз протекает в цитозоле (жидкой части цитоплазмы) клеток и является единственным актом, продуцирующим и поставляющим АТФ, поскольку в данном случае окислительное фосфорилирование не работает. Для окислительных процессов нужен кислород, а его в анаэробном гликолизе нет.

И пировиноградная, и молочная кислоты служат источниками энергии, для выполнения мышцами определенных задач. Излишки кислот поступают в печень, где под действием ферментов снова превращаются в гликоген и глюкозу. И процесс начинается снова. Недостаток глюкозы восполняется питанием – употреблением сахара, сладких фруктов, и иных сладостей. Так что нельзя в угоду фигуре совсем отказываться от сладкого. Сахарозы нужны организму, но в меру.

Гликолиз - это главный процесс катаболизма различных углеводов для многих живых организмов. Именно он позволяет генерировать энергию в виде молекул АТФ в тех клетках, где не происходит фотосинтез. Анаэробный гликолиз протекает при наличии или отсутствии кислорода.

Специфика процесса

Многочисленные исследования химической сути данного процесса продемонстрировали, что у начальных этапов брожения и дыхания есть сходство. Благодаря этому открытию ученые объяснили единство в живом мире. Анаэробный гликолиз происходит после того, как прошел цикл трикарбоновых кислот, завершился перенос свободных электронов. В митохондрии попадает пируват, происходит его окисление до углекислого газа. Это приводит к выделению свободной энергии из гексозы. Ферменты, являющиеся ускорителями гликолитических реакций, во многих клетках находятся в растворимой форме в цитозоле. Ускорители процесса окисления гексоз, происходящего в присутствии кислорода, сконцентрированы в митохондриальных мембранах.

Для расщепления молекулы углевода, включающего шесть атомов углерода на две молекулы, необходимо присутствие десяти активных ферментов. Исследователям удалось выделить их в чистом виде, изучить их физические и химические характеристики.

Стадии процесса

Процесс гликолиза происходит в клетках живых организмов. Он сопровождается образованием пировиноградной кислоты, состоит из нескольких этапов. Для дыхательного распада нужно активировать глюкозу. Происходит подобный процесс при фосфорилировании атома углерода при взаимодействии с АТФ.

глюкоза + АТФ = глюкозо-6-фосфат + АДФ

Для проведения данного химического взаимодействия используют катионы магния и гексокиназу (фермент). Далее происходит изомеризация продукта реакции в фруктозу-6-фосфат. В качестве катализатора применяют фермент фосфоглюкоизомеразу.

Гликолиз глюкозы характеризуется еще одной стадией, в которой участвует АТФ. Присоединение фосфорной кислоты происходит к первому атому углерода во фруктозе. Последующие этапы гликолиза связаны с расцеплением полученного фруктозо-1,6-дифосфата до триоз, образованием ФГА (3-фосфоглицеринового альдегида).

Гликолиз - многостадийный процесс, связанный с выделением энергии. При расщеплении одной молекулы глюкозы получают две молекулы ФГА, поэтому происходит их повтор.

Гликолиз - это процесс, который в суммарном виде представлен уравнением:

C6H12O6 + 2АТФ + 2НАД + 2Фн + 4АДФ → 2ПВК 2НАДН + 2Н+ + 4АТФ + 2АДФ

Регуляция гликолиза

Гликолиз - это важный для живого организма процесс. Он направлен на выполнение двух функций:

• генерация АТФ при расщеплении молекул гексозы;
• транспортировка строительных блоков для последующего процесса синтеза.

Регуляция данного процесса направлена на полное удовлетворение этих потребностей живой клетки. Реакции, в которых катализаторами выступают ферменты, являются необратимыми.

Особое значение в осуществлении регуляторной функции принадлежит фосфофруктокиназе. Данный фермент выполняет регуляторную функцию, характеризует скорость протекания процесса.

Физиологическое значение

Гликолиз можно считать универсальным способом катаболизма глюкозы. Его активно используют про- и эукариотические организмы. Ферменты, являющиеся катализаторами гликолиза, растворяются в воде, накапливаются в цитозоле. Часть клеток и тканей животных могут катаболизировать гексозу только путем гликолиза. Например, подобные способности есть у клеток почечных каналов, нейронов мозга.

В жировой ткани и печени есть некоторые отличия в физиологической роли гликолиза. При пищеварении в жировой ткани и в печени данный процесс является источником субстратов, используемых в синтезе жиров.

Часть тканей растений запасают крахмал в клубнях. Водные растения энергию получают через гликолиз.

В анаэробных условиях происходит превращение пирувата в этанол и лактат. Процесс сопровождается выделением большого количества энергии.

Гликолиз имеет существенное физиологическое значение в адипоцитах. С его помощью вместо окислительного процесса происходит липогенез, позволяющий снижать окислительный стресс.

Медицинская значимость

По мере накопления лактата, который образуется при анаэробных условиях, развивается в крови лактацидоз. Он приводит к понижению реакции среды крови, что сопровождается резкими нарушениями в метаболизме клеток. Подобный процесс происходит при патологических процессах, связанных с нарушениями снабжения кислородом тканей. Например, при инфаркте миокарда, кровотечениях, легочной эмболии. Обусловлен этот процесс сахарным диабетом, при котором вместо аэробного гликолиза происходит анаэробный процесс.

Учитывая, что инсулин является ускорителем гликолиза, при первом типе диабета наблюдается замедление гликолиза. Именно поэтому те препараты, которые стимулируют ферменты, используемые для данного процесса, выполняют функцию лечения заболевания.

Заключение

Гликолиз - это процесс, который необходим для полноценной жизнедеятельности организмов. При раковых заболеваниях потребление глюкозы увеличивается в десять раз, поэтому именно от гликолиза зависит жизнеспособность опухолевых клеток.

После детального изучения особенностей протекания данного процесса ученым удалось использовать гликолиз не только для питания клеток, но и для лечения некоторых заболеваний.